Kinesin, ein Motorprotein, das Vesikel und Organellen in einer Richtung an Mikrotubulusbahnen entlang bewegt. Es besteht aus zwei großen Untereinheiten (M_r 110 kDa), die zwei Köpfe ausbilden, einem superspiralisierten Stiel und einem gespaltenen Schwanz, mit dem zwei leichte Ketten (M_r 70 kDa) assoziieren (Abb. 1). Der N-Terminus der globulären Domäne jeder schweren Kette enthält eine ATP-Bindungsstelle und eine Bindungsstelle für den Mikrotubulus. Die C-terminale Schwanzregion bindet sich zusammen mit den beiden keichten Ketten an einen spezifischen Rezeptor (Kinectin) in der Membran einer Organelle oder eines Vesikels. K. und die cytoplasmatischen Dyneine sind Mikrotubuli-assoziierte Motorproteine. Die Kinesinfamilie, die vielgestaltiger ist als die Dyneine, ist am Organellentransport, der Mitose, der Meiose und dem Transport sekretorischer Vesikel in den Axonen beteiligt. Organellen und Vesikel, die K. enthalten, wandern vom Minusende eines Mikrotubulus zum Plusende (Abb. 2). Es handelt sich hierbei um einen anterograden Transport vom Zellzentrum zur Peripherie mit einer Transportgeschwindigkeit von 0,5-2μm/s, wobei die dafür benötigte Energie durch Hydrolyse von ATP gewonnen wird. Im Gegensatz zu Myosin und Dynein fördert das ATP beim K. seine Bindung an einen Proteinpartner. Durch die intrinsiche ATPase-Aktivität wird ATP hydrolysiert, wodurch sich K. kurzzeitig vom Mikrotubulus löst, um einen "Schritt" nach vorn zu machen. Für den Transport in die Gegenrichtung, den retrograden Transport, ist Dynein verantwortlich. [R.D. Vale, Trends Biochem. Sci. 17 (1992) 300]

Kinesin. Abb. 1. Schematischer Aufbau des Kinesins.

Kinesin. Abb. 2. Schematische Darstellung der Transportbewegung von Vesikeln an Mikrotubuli mittels Kinesin.